পেপটাইডের মধ্যে ডিসালফাইড বন্ধনের সমস্যা

ডিসালফাইড বন্ড অনেক প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক গঠনের একটি অপরিহার্য অংশ।এই সমযোজী বন্ধনগুলি প্রায় সমস্ত বহির্মুখী পেপটাইড এবং প্রোটিন অণুতে পাওয়া যায়।

একটি ডিসালফাইড বন্ধন গঠিত হয় যখন একটি সিস্টাইন সালফার পরমাণু প্রোটিনের বিভিন্ন অবস্থানে সিস্টাইন সালফার পরমাণুর অপর অর্ধেকটির সাথে একটি সমযোজী একক বন্ধন তৈরি করে।এই বন্ধনগুলি প্রোটিনগুলিকে স্থিতিশীল করতে সাহায্য করে, বিশেষ করে কোষগুলি থেকে নিঃসৃত।

ডিসালফাইড বন্ডের দক্ষ গঠনে বিভিন্ন দিক জড়িত থাকে যেমন সিস্টাইনের সঠিক ব্যবস্থাপনা, অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের সুরক্ষা, প্রতিরক্ষামূলক গোষ্ঠীগুলি অপসারণের পদ্ধতি এবং জোড়া দেওয়ার পদ্ধতি।

পেপটাইডগুলি ডিসালফাইড বন্ড দিয়ে কলম করা হয়েছিল

গুটুও জীবের একটি পরিপক্ক ডিসালফাইড বন্ড রিং প্রযুক্তি রয়েছে।যদি পেপটাইডে শুধুমাত্র এক জোড়া Cys থাকে, তাহলে ডাইসলফাইড বন্ড গঠন সহজ হয়।পেপটাইডগুলি কঠিন বা তরল পর্যায়ে সংশ্লেষিত হয়,

তারপর এটি একটি pH8-9 দ্রবণে অক্সিডাইজ করা হয়েছিল।সংশ্লেষণ তুলনামূলকভাবে জটিল হয় যখন দুই বা ততোধিক জোড়া ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি করতে হয়।যদিও ডিসালফাইড বন্ড গঠন সাধারণত সিন্থেটিক স্কিমে দেরিতে সম্পন্ন হয়, তবে কখনও কখনও পেপটাইড চেইনগুলিকে সংযুক্ত বা দীর্ঘ করার জন্য প্রিফর্মড ডিসালফাইডের প্রবর্তন সুবিধাজনক।Bzl হল একটি Cys সুরক্ষাকারী গোষ্ঠী, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ইত্যাদি, যা ব্যাপকভাবে সিম্বিওন্টে ব্যবহৃত হয়।আমরা ডিসালফাইড পেপটাইড সংশ্লেষণে বিশেষজ্ঞ:

1. অণুর মধ্যে দুই জোড়া ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি হয় এবং অণুর মধ্যে দুই জোড়া ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি হয়

2. অণুর মধ্যে তিন জোড়া ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি হয় এবং অণুর মধ্যে তিন জোড়া ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি হয়

3. ইনসুলিন পলিপেপটাইড সংশ্লেষণ, যেখানে বিভিন্ন পেপটাইড সিকোয়েন্সের মধ্যে দুটি জোড়া ডাইসালফাইড বন্ধন তৈরি হয়

4. তিন জোড়া ডিসালফাইড-বন্ডেড পেপটাইডের সংশ্লেষণ

কেন cysteinyl অ্যামিনো গ্রুপ (Cys) এত বিশেষ?

Cys এর সাইড চেইন একটি খুব সক্রিয় প্রতিক্রিয়াশীল গ্রুপ আছে.এই গ্রুপের হাইড্রোজেন পরমাণুগুলি সহজেই মুক্ত র্যাডিকেল এবং অন্যান্য গ্রুপ দ্বারা প্রতিস্থাপিত হয় এবং এইভাবে সহজেই অন্যান্য অণুর সাথে সমযোজী বন্ধন গঠন করতে পারে।

ডিসালফাইড বন্ডগুলি অনেক প্রোটিনের 3D কাঠামোর একটি গুরুত্বপূর্ণ অংশ।ডিসালফাইড ব্রিজ বন্ড পেপটাইডের স্থিতিস্থাপকতা কমাতে পারে, দৃঢ়তা বাড়াতে পারে এবং সম্ভাব্য চিত্রের সংখ্যা কমাতে পারে।জৈবিক কার্যকলাপ এবং কাঠামোগত স্থিতিশীলতার জন্য এই চিত্র সীমাবদ্ধতা অপরিহার্য।প্রোটিনের সামগ্রিক গঠনের জন্য এর প্রতিস্থাপন নাটকীয় হতে পারে।হাইড্রোফোবিক অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন শিশির, ইলে, ভ্যাল একটি হেলিক্স স্টেবিলাইজার।কারণ এটি সিস্টাইন গঠনের ডিসালফাইড-বন্ড α-হেলিক্সকে স্থিতিশীল করে, এমনকি যদি সিস্টাইন ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি না করে।অর্থাৎ, যদি সমস্ত সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশ হ্রাসপ্রাপ্ত অবস্থায় থাকে, (-SH, বিনামূল্যে সালফহাইড্রিল গ্রুপ বহন করে), একটি উচ্চ শতাংশ হেলিকাল টুকরা সম্ভব হবে।

সিস্টাইন দ্বারা গঠিত ডিসালফাইড বন্ধন তৃতীয় কাঠামোর স্থিতিশীলতার জন্য টেকসই।বেশিরভাগ ক্ষেত্রে, বন্ধনের মধ্যে এসএস ব্রিজগুলি চতুর্মুখী কাঠামো গঠনের জন্য প্রয়োজনীয়।কখনও কখনও সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশগুলি যা ডিসালফাইড বন্ধন তৈরি করে প্রাথমিক কাঠামোতে অনেক দূরে থাকে।ডিসালফাইড বন্ডের টপোলজি প্রোটিন প্রাথমিক গঠন সমতুল্য বিশ্লেষণের ভিত্তি।হোমোলগাস প্রোটিনের সিস্টাইনের অবশিষ্টাংশগুলি খুব সংরক্ষিত।শুধুমাত্র ট্রিপটোফান সিস্টাইনের চেয়ে পরিসংখ্যানগতভাবে বেশি সংরক্ষিত ছিল।

সিস্টাইন থিওলেসের অনুঘটক সাইটের কেন্দ্রে অবস্থিত।সিস্টাইন সাবস্ট্রেটের সাথে সরাসরি অ্যাসিল ইন্টারমিডিয়েট গঠন করতে পারে।হ্রাসকৃত ফর্মটি "সালফার বাফার" হিসাবে কাজ করে যা প্রোটিনে সিস্টাইনকে হ্রাস অবস্থায় রাখে।যখন pH কম থাকে, তখন ভারসাম্য হ্রাস করা -SH ফর্মের পক্ষে থাকে, যেখানে ক্ষারীয় পরিবেশে -SH -এসআর গঠনে অক্সিডাইজড হওয়ার প্রবণতা বেশি, এবং R একটি হাইড্রোজেন পরমাণু ছাড়া অন্য কিছু।

সিস্টাইন হাইড্রোজেন পারক্সাইড এবং জৈব পারক্সাইডের সাথে ডিটক্সিক্যান্ট হিসাবে প্রতিক্রিয়া করতে পারে।